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蛋白质的#聚丙烯酰胺凝胶电泳

作者:聚丙烯酰胺 文章录入:巩义新奇化工

最广泛使用的不连续缓冲系统最早是由Ornsstein1964Davi1964设计的样品和积层胶中含Tris-ClpH6.8上下槽缓冲液含Tris-甘氨酸pH8.3分离胶中含Tris-ClpH8.8系统中所有组分都含有0.1%SDSLaemmli,-甘氨酸pH8.3分离胶中含Tris-ClpH8.8系统中所有组分都含有0.1%SDSLaemmli,1970样品和积层胶中的氯离干形成移动界面的先导边境而甘氨酸分子则组成尾随边境。1970样品和积层胶中的氯离干形成移动界面的先导边境而甘氨酸分子则组成尾随边境,移动界面的两边界之间是一电导较低而电位滴度较陡的区域,推动样品中的多肽前移并在分离胶前沿积聚,此处pH值较高,有利于甘氨酸的离子化,所形成的甘氨酸离子穿过堆集的多肽并紧随氯离子之后,沿分离胶泳动。从移动界面中解脱后,SDS多肽复合物成一电位和pH值均匀的区带泳动穿过分离胶,并被筛分而依各自的大小得到分离。

几乎所有蛋白质电泳分析都在聚丙烯酰胺凝胶上进行,而所用条件总要确保蛋白质解离成单个多肽亚基并尽可能减少其相互间的聚集。最常用的方法是将强阴离子去污剂SDS与某一还原剂并用,并通过加热使蛋白质解离后再加样于电泳凝胶上。变性的多肽与SDS结合并因此而带负电荷,由于多肽结合SDS量几乎总是与多肽的分子量成正比而与其序列无关,因此SDS多肽复合物在聚丙烯酰凝胶电泳中的迁移只与多肽的大小相关。达到饱和的状态下,每克多肽约可结合1.4克去污剂,借助已知分子量的规范参照物,则可测算出多肽链的分子量。

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳大多在不连续缓冲系统中进行,其电泳槽缓冲液的pH值与离子强度不同于配胶缓冲液,当两电极间接通电流后,凝胶中形成移动界面,并带动加入凝胶的样品中所含的SDS多肽复合物向前推进。样品通过高度多孔性的积层胶后,复合物在分离胶外表聚集成一条很薄的区带(或称积层)曲于不连续缓冲系统具有把样品中的复合物全部浓缩于极小体积的能力,故大大提高了SDS聚丙烯酰胺凝胶的分辨率。

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